SPA存在于大多数（90%）金黄色葡萄球菌中，而不存在于表皮葡萄球菌中，SPA为蛋白质成分，仅含少量或不含碳水化合物，其分子是一个单链多肽，由亮、颉、脯、丙、苏、甘、丝、谷、赖和门冬氨酸等10种氨基酸组成，整个分子不含胱氨酸合半胱氨酸，故部含二硫键。分子量因提取方法不同而异，用脱氧核糖核酸消化细胞壁后超速离心或用加热抽提法，所测分子量为12，000—15，000。用沉淀平衡分析和在6M鸟嘌呤盐酸盐重凝胶过滤，测出分子为42，000。SPA的粘度高于球蛋白，等电电为PH5.1，其天然结构十分文，即使用尿素、硫氰酸盐和酸等处理也不影响其活性。
SPA的单链多肽分子上，含3个高度相似的Fc段结合量区，每区由50个以上氨基酸组成。能与任何多种哺乳动物血清IgG分子中的Fc段结合，能起反应的哺乳动物包括豚鼠、小鼠（纯种）、狗、猪、猴和经免疫的家兔。一般而言，SPA只与人的IgG₁,、IgG₂和IgG₄结合，结合部位经证实为CH₂和CH₃交界处。人血清中少数IgA和IgM也可与SPA反应。
SPA与IgG结合的部位是Fc段而不是Fab段，这样就不会影响抗体的活性。同时，SPA的结合力是双价的，每个SPA分子可以同时结合两个IgG分子，也可一方面与IgG相结合，一方面与标记物如荧光素、过氧化物酶、胶体金和铁蛋白等相结合。而且结合后并不影响上述物质的活性。SPA的这一特性，使其成为抗体和标记物之间的纽带，充当了亲和细胞化学与免疫细胞化学相结合的又一重要角色。
SPA在免疫组织化学重的主要作用有：
1.       标记SPA定位组织内的IgG  由于SPA能与IgG Fc段结合，因此就成为天然的抗IgG。用荧光素或酶标记的SPA可代替荧光素或酶标记的IgG抗血清，直接检测定位组织的内IgG和免疫物。
2.       标记SPA替代第二抗体   利用SPA与多种IgG分子Fc段的高度亲和结合的能力，可用标记的SPA替代的二抗体。由于器具由于多种动物抗血清反应的能力，则不需因不同种属动物而制备相应的第二抗体（即桥抗体）。同时由于SPA 与Fc段的高度亲和力，可高度稀释SPA，减少非特异性背景着色。
3.       作为桥抗体用于PAP法  SPA作为桥抗体的最大优点是不受种属特异性的限制，SPA不仅能与多种动物的第一抗体反应，也能与不同的PAP复合物反应，这样，当特异性一抗为鼠源性，利用SPA的特点，可连接上兔源性的PAP复合物，而不必只能连接鼠源性PAP复合物，是应用的范围明显拓宽了。此外，由于SPA与Fc段的结合是亲和反应，而不是抗原抗体的免疫反应，因而反应的速度极为迅速，大大减少了实验时间，降低了实验的难度。
4.       用于双标记技术  SPA可与其他免疫组织化学技术相结合而用于双标记技术，从而同时检测组织中的两种抗原。
5.       用于免疫电镜  应用SPA与胶体金和铁蛋白相结合，可在电镜水平检查抗原抗体反应的定位。
三、凝集素免疫染色
凝集素（Lectins）是指一种从各种植物、无脊柱动物和角高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白。因其能凝集红血球（含血型物质），故名凝集素。常用的为植物凝集素，通常一起被提取的植物命名，如刀豆素A(conconvalina, conA), 麦芽素（wheat germ agglutintin,WGA）,植物凝集素（phytonomagglutin,PHA）,花生凝集素（peanut agglutinin PNA）,黄豆素（soybean agglutinin,SBA）,荆豆素(Ulex europeaus agglutinin,UEA)等，凝集素是他们的总称。凝集素不是来源或参与免疫反应的产物，但却具有某些亲和特性，能被免疫胞化学技术所应用。
大多数植物凝集素是多聚体，由非共价键缔结的亚单位所组成，能识别糖蛋白和糖肽中特别是细胞膜中复杂的碳水化合物结构，即席薄膜表面的碳水化合物决定族。一种凝集素具有只队某一种特异性糖基专一性结合的能力，它于是别的糖以非共价键结合，在细胞表面与糖分子连接，因而在细胞间形成“桥”而使细胞凝聚。因此，凝集素可作为一种探针来研究细胞膜上特定的糖基。此外，凝集素也具有多家结合的能力，能与荧光素、生物素、酶、胶体金和铁蛋白等示踪物结合，在光镜或电镜下显示免疫反应的部位。
凝集素的应用：
凝集素的生物学作用涉及多种生理功能。作为一种研究工具应用于多个领域，如刺激细胞分裂、细胞分离，生物膜结构和功能等。作为一种分子探针，对细胞的分化，细胞间的连接，肿瘤细胞的生物学行为等具有重要的标记意义。